CBL - Campus del Baix Llobregat

Projecte llegit

Títol: Optimització computacional de proteïnes dissenyades de novo

Estudiant que ha llegit aquest projecte:

Tutor/Cotutor: GUALDA MANZANO, EMILIO JOSE

Departament: DEAB

Títol: Optimització computacional de proteïnes dissenyades de novo

Data inici oferta: 10-02-2022      Data finalització oferta: 10-10-2022

Estudis d'assignació del projecte:
    GR ENG SIS BIOLÒGICS

Lloc de realització:


En empresa (cal signar un conveni de cooperació)

        Tutor Extern: Enrique Marcos Benteo
        Institució/Empresa: Institut de Biologia Molecular de Barcel

Paraules clau:
Disseny de proteïnes, Biologia computacional

Descripció del contingut i pla d'activitats:
El laboratori Protein Design and Modeling del Institut de Biologica Molecular de Barcelona que treballa en el disseny computacional de proteïnes. Un cop s¿identifiquen seqüències d'interès, aqueste son expressades de manera recombinant per caracteritzar-ne les propietats bioquímiquesi estructurals.

La idea al TFG és provar mètodes recents basats en intel·ligència artificial per identificar imperfeccions de dissenys que després deriven en problemes d'expressió, formació d'oligòmers no desitjats o errors importants en la seva estructura quan s'ha resolt posteriorment.

Provarem aquests mètodes per optimitzar proteïnes dissenyades al nostre laboratori, i si s'obtenen resultats prometedors llavors comprovar-les experimentalment.

Overview (resum en anglès): The computational de novo protein design has taken a drastic upswing due to the accessibility of new procedures such as the ones given by Artificial Intelligence (AI). This method not only helps with the prediction and comprehension of the geometry of the proteins but opens the door to new personalised biomedical and biological engineered-drugs. In this thesis I aim to adapt a script to test the possibility for optimising a design of a protein previously checked experimentally. Specifically, dIG14, a design of an immunoglobulin-like (Ig) ß-sandwich scaffold without compromising its conformation and investigating the broad range response given by this AI method. This approach tries to enhance the solubility of the Ig surface and the reconstruction of its structure analysed with the prediction-by-sequence techniques. The outcome is restricted and validated into certain values of protein computational analysis (RMSD or pLDDT) and is further pursued by structure prediction techniques leading to a few possible models remarking the reduction of hydrophobicity and dimerization. I finally obtained 14 different sequences capable of providing better stability fulfilling all the previous requirements. The results show a clear representation of the versatility of these new methods and the possibility of utilising this programme for the optimization of determined regions of proteins.

© CBLTIC Campus del Baix Llobregat - UPC